Effect of Deoxynivalenol and T-2 Toxin in Malt Amylase Activity

Brazilian Archives Of Biology And Technology

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ISSN: 15168913
Editor Chefe: Carlos Ricardo Soccol
Início Publicação: 30/11/1946
Periodicidade: Bimestral
Área de Estudo: Biologia geral

Effect of Deoxynivalenol and T-2 Toxin in Malt Amylase Activity

Ano: 2010 | Volume: 53 | Número: 3
Autores: Jaqueline Garda-Buffon, Edlira Baraj, Eliana Badiale-Furlong
Autor Correspondente: Jaqueline Garda-Buffon | [email protected]

Palavras-chave: aminolitic enzymes, fermentation, trichothecenes, barley

Resumos Cadastrados

Resumo Português:

O objetivo deste trabalho foi avaliar o efeito de
deoxynivalenol e toxina T-2 na atividade de a e b-
amilase em malte. A contaminação artificial foi de
acordo com planejamento experimental completo
nos níveis de 0 a 1000ng/g para cada micotoxina.
O aumento da concentração da toxina T-2 inibiu a
atividade da a-amilase. Entretanto, a coocorrência
a altas concentrações das duas toxinas indicou
efeito sinergistíco. Um aumento da atividade
enzimática ocorreu na presença de altos níveis das
micotoxinas avaliadas (1000ng/g de malte). Os
tricotecenos interferiram na performance das
enzimas aminolíticas na etapa de malteação,
permitindo determinar um modelo preditivo para a
atividade da b-amylase.



Resumo Inglês:

The objective of this work was to evaluate the effect of DON and T-2 toxin levels on the malt amylase activity. The
malt was contaminated in accordance with central composite design experiment with DON and T-2 toxin levels until
1000 ng/g. The activities of the enzymes were evaluated by Bernfeld method. The increase in T-2 toxin concentration
inhibited the a-amylase activity. However, the increase of both toxins concentration caused inverse effect. The
interaction between toxins indicated synergetic effect on the b-amylase activity. An increased activity occurred
when the toxins contamination levels in malt were higher (1000ng/g malt). The trichothecenes interfered with the
performance of aminolitic enzymes in the stage of malting, resulting in a significant model for enzymatic activity of
b-amylase.