Mecanismo catalítico e estado de protonação do sítio ativo de aspartil proteases pepsina-símiles
Revista Virtual De Química
Mecanismo catalítico e estado de protonação do sítio ativo de aspartil proteases pepsina-símiles
Autor Correspondente: Floriano P. Silva-Jr | [email protected]
Palavras-chave: aspartil protease; mecanismo catalÃtico; sÃtio catalÃtico
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Resumo Português:
As aspartil proteases (APs) compreendem uma famÃlia de enzimas envolvidas em numerosos processos biológicos, tais como: regulação da pressão arterial, doença amilóide, esporulação de fungos e digestão de hemoglobina pelos parasitos causadores da malária e da esquistossomose. Em geral, as APs de organismos eucarióticos são monoméricas e consistem de uma única cadeia polipeptÃdica que forma dois domÃnios semelhantes, com o sÃtio ativo localizado entre eles. Em todas as APs, este sÃtio ativo encontra-se como duas seqüências conservadas de Asp-Thr-Gly. Os mecanismos catalÃticos atualmente aceitos para APs de eucariotos e algumas evidências experimentais sobre a protonação dos resÃduos de aspartato catalÃtico, baseadas em estruturas de raios-X e estudos de RMN e de difração de nêutrons, estão descritos nesta revisão.