O presente trabalho teve por objetivo purificar e caracterizar a fração lipolÃtica secretada por uma linhagem de Rhizopus sp.
Apenas 3 etapas de purificação foram necessárias para alcançar homogeneidade em eletroforese de proteÃna desnaturada. Uma única
banda com massa molecular de 37,5 KDa e atividade especÃfica de 1446U/mg foi obtida. A fração purificada apresentou 2 isoformas
de lipase, ambas com temperatura ótima de atividade igual a 50ºC, mantiveram-se estáveis entre valores de pH entre 6,5 e 7,5 e a
temperaturas inferiores a 50ºC e mantiveram sua atividade na presença de hexano. A fração lipolÃtica foi inativada por Hg+ e por nbromosuccinimida
e ativada por Na+.
The present study had as a goal to purify and characterize the lipolytic fraction secreted by a strain of Rhizopus sp. Only 3
steps of purification were necessary to achieve SDS-PAGE homogeneity. One band with 37.5 KDa molecular mass and with 1446 U/
mg specific activity was obtained. The purified fraction presented 2 lipase isoforms; both showed optimum activity at 50ºC, and were
stable between 6.5 and 7.5 pH values and at temperatures below 50ºC and also kept their activity in hexane. The lipase was
inactivated by Hg+2 and by n-bromosuccinimide and activated by Na+.
